Ist eine Amyloid-Übertragung durch Medizinprodukte denkbar?

„In der kommenden Ausgabe von Nature berichten Purro et al. [1] neue Befunde zu einer möglichen iatrogenen Übertragung der zerebralen Amyloidangiopathie (CAA) durch aus Leichen gewonnene Wachstumshormon-Präparate (c-hGH, von engl. cadeveric human growth hormone). Derartige Präparate wurden bis 1985 zur Behandlung von Kleinwüchsigkeit eingesetzt und danach durch rekombinant hergestellte Wachstumshormon-Präparate ersetzt.“

„Die Autoren der aktuellen Studie knüpfen an eine vorangegangene Untersuchung von Jaunmuktane et al. [1] an. Diese hatte erstmals Hinweise ergeben auf eine mögliche iatrogene Übertragung der Alzheimer- und CAA-assoziierten Amyloid beta (Aβ)-Pathologie durch selbst-replizierende Aβ-Partikel (Aβ-Seeds), welche mutmaßlich in den seinerzeit verabreichten c-hGH-Präparaten vorhanden waren.“

„In der aktuellen Arbeit können die Autoren nun nachweisen, dass einige Rückstellproben der damals verabreichten c-hGH-Präparate tatsächlich substanzielle Mengen von Aβ-und tau-Proteinen enthielten. Ferner konnten sie zeigen, dass die betreffenden c-hGH-Präparate nach intrazerebraler Injektion (ins Gehirn injiziert; Anm. d. Red.) in transgene Mäuse, die Bildung von Aβ-Plaques und CAA-assozierten Aβ-Ablagerungen in den Gehirnen stimulierten. Diese transgenen Mäuse exprimieren eine mutierte und für Alzeimer prädisponierende Form des menschlichen Amyloid-Precursor-Proteins.“

„Die Stimulation von CAA-assoziierten Aβ-Ablagerungen wurde zuvor schon in experimentellen Studien mit transgenen Mäusen beobachtet, denen Aβ-seedhaltige Probenmaterialien in das Abdomen [2] oder intravenös [3] verabreicht worden waren. „

„Die neue Studie fügt sich in eine Reihe konsistenter Daten und Befunde ein, die dafür sprechen, dass der fortschreitenden Fehlfaltung und Aggregation unterschiedlicher krankheitsassoziierter Eiweiße bei Proteinopathien – wie Alzheimer-, Parkinson- und Prion-Erkrankungen und der CAA – als gemeinsames mechanistisches Prinzip eine ‚seeding-artige‘ Proteinpolymerisation zugrunde liegt.“

„Das Robert Koch-Institut diskutiert die von proteinopathischen Aβ-, tau-oder auch α-Synuclein-Seeds möglicherweise ausgehenden Gesundheitsrisiken bereits seit Jahren, und hat dazu entsprechende Empfehlungen beziehungsweise Einschätzungen veröffentlicht:Erstens: In den 2012 veröffentlichten ‚Anforderungen an die Hygiene bei der Aufbereitung von Medizinprodukten. Empfehlungen der Kommission für Krankenhaushygiene und Infektionsprävention (KRINKO) beim Robert Koch-Institut (RKI) und des Bundesinstituts für Arzneimittel und Medizinprodukte‘ wird ein deutliches Augenmerk auf die Entfernung von Proteinanschmutzungen und die Inaktivierung von Prionen bei der Aufbereitung chirurgischer Instrumente gelegt [4]. Diese Empfehlungen sollten grundsätzlich auch einer instrumentenvermittelten Übertragung von beispielsweise Aβ-, tau- oder α-Synuklein-Seeds entgegenwirken.Zweitens: Mit der Frage einer möglichen Übertagbarkeit von Aβ-, tau- oder α-Synuklein-Pathologien hat sich auch der am Robert Koch-Institut angesiedelte Arbeitskreis Blut bereits 2012 in einer Stellungnahme beschäftigt [5]. Seinerzeit war festgestellt worden, dass die Sicherheit von Blut oder Blutprodukten nicht in Frage gestellt war. Weitere seither veröffentlichte Studien wurden von dem Gremium bewertet, ohne dass sich die Einschätzung bisher geändert hat.Drittens: Darüberhinaus veröffentlichten Forscher des RKI 2014 eine ausführliche Risikoeinschätzung zu proteinopathischen Aβ-, tau-und α-Synuclein-Seeds [6] sowie in den vergangenen Jahren zusätzlich experimentelle Untersuchungen zur Dekontamination chirurgischer Instrumente von Aβ-, tau-und α-Synuclein-Anschmutzungen [7, 8] . Dabei weisen die beiden letztgenannten Veröffentlichungen bereits auf geeignete Methoden zur Entfernung proteinopathischer Seeds von chirurgischen Instrumenten hin, wie sie von den Autoren der aktuellen Studie nun am Ende ihres Artikels angeregt werden.“

„Mit den Aufbereitungsmaßnahmen für Medizinprodukte können neben klassischen Prionen auch Proteinaggregate anderer Proteine im Aufbereitungsprozess von Medizinprodukten soweit abgereichert werden, dass von ihnen im Gesundheitswesen keine Gefahr ausgeht. Diese Maßnahmen wurden von der Task Force am Robert Koch-Institut im Jahre 2001 angesichts der Prion-Problematik vorgeschlagen [9] und 2012 aktualisiert und fortgeschrieben [4]. Die Gefahr einer Induktion zumindest eines ersten Seedings, das heißt nicht notwendigerweise einer Krankheit – was ja auch in der Arbeit von Collinge nicht gezeigt wurde – bleibt letztlich weiterhin bestehen.“